ENZIMAS

HOLA! ESTA VES NOS ADENTRAREMOS AL COMPLEJO MUNDO DE LAS ENZIMAS Y  CARBOHIDRATOS 

Es importante que para empezar a ver estos temas siguientes tengamos algunos terminos y conceptos claros para poder entender todos los procesos de los que se tratara .

1. Enzima Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula, muchas veces actúa como catalizador.

2. Catalizador Es una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción

química rebajando la barrera de energía de activación sin alterar el equilibrio de una reacción

3. Sustrato molécula sobre la que actúa la enzima y cuya transformación está  condicionada por ella

4. Energía de activación La energía de activación de una reacción química se relaciona estrechamente con su velocidad. Específicamente, mientras mayor sea la energía de activación, más lenta será la reacción química. Esto se debe a que las moléculas solo pueden completar la reacción una vez que han alcanzando la cima de la barrera de la energía de activación. Mientras más alta es la barrera, menos moléculas tendrán energía suficiente para superarla en cualquier momento dado.

5. Energía de transición es de muy alta energía y muy corta duración, y en el mismo se forma una estructura transitoria de máxima energía que se denomina Complejo Activado

6. Coenzima sustancia orgánica de naturaleza no proteica, actúan generalmente como transportadores intermediarios de

grupos funcionales, de determinados átomos o de electrones, los cuales son transferidos de una

sustancia a otra en la reacción enzimática global

7. Apoenzima Es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos

8. Cofactor no protéico Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesaria para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima

9. Oxidorreductasa Catalizan reacciones de oxidación reducción  

10. Transferasa Catalizan las reacciones de transferencia de un grupo que pueden usar coenzimas. La parte de la moléculas enlazan de forma covalente

11. Catalasa La catalasa en una enzima que la podemos encontrar en muchos organismos vivos, y  cataliza la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.

12. Hidrolasa Catalizan la hidrólisis, son un tipo de transferasas en donde el agua es el aceptor del grupo transferido

13. Liasa Son aquellas que catalizan la lisis de un sustrato al generar un enlace doble, son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes.

14. Isomerasa   Son aquellas que catalizan cambios estructurales dentro de una molécula.

15. Ligasa Estas son las que catalizan la ligadura o unión de dos sustratos  

16. Cinética enzimática Es el análisis de la variación de la velocidad en una reacción catalizada enzimáticamente  basándose en la concentración del sustrato o de la enzima

17. Cinética de  Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

18. Inhibidores anulan la acción de

los enzimas sin ser transformados, puede ser irreversible o reversible

19. Representación de Line weaber- Burk Se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima.

Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente representable y que de él emanan mucha información de interés.

20. Inhibición no competitiva . Los inhibidores no

competitivos se unen a un lugar del enzima diferente del centro activo

provocando en el una alteración que dificulta bien la formación del complejo

enzima-sustrato o bien la descomposición de éste para dar lugar a los productos

21. Inhibición competitiva El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el sustrato,

de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero que no

posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima

22. Inhibición acompetitiva Solo se unen a ES y no a la enzima libre, disminuye la Vmax por conversión de algunas moléculas de E en la forma inactiva ESI  

23. Catálisis enzimática El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.  

24. Regulación alostérica Modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima distante de la primera.

25. Zimógenos Enzimas sintetizadas como precursores no funcionales,  Suelen activarse por la eliminación de un fragmento peptídico de su molécula