miércoles, 1 de junio de 2016

CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos (también llamados “hidratos de carbono”) son uno de los tres tipos de macronutrientes presentes en nuestra alimentación (los otros dos son las grasas y las proteínas). Existen en multitud de formas y se encuentran principalmente en los alimentos tipo almidón, como el pan, la pasta alimenticia y el arroz, así como en algunas bebidas, como los zumos de frutas y las bebidas endulzadas con azúcares. Los carbohidratos constituyen la fuente energética más importante del organismo y resultan imprescindibles para una alimentación variada y equilibrada.
 
El progreso en las investigaciones científicas ha puesto en relieve las diversas funciones que tienen los carbohidratos en el cuerpo y su importancia para gozar de una buena salud. En la siguiente explicación se examinan más a fondo dichas investigaciones, para que el lector conozca mejor este macronutriente, siendo además necesario señalar que gran parte de nuestros conocimientos en torno a los carbohidratos datan ya de hace bastante tiempo.

 Todos los carbohidratos están formados por unidades estructurales de azúcares, que se pueden clasificar según el número de unidades de azúcar que se combinen en una molécula. La glucosa, la fructosa y la galactosa son ejemplos destacados de los azúcares constituidos por una sola unidad (de azúcar); dicho tipo de azúcares se conocen también como “monosacáridos”. A los azúcares constituidos por dos unidades se le denomina “disacáridos”; los disacáridos más ampliamente conocidos son la sacarosa (“azúcar de mesa”) y la lactosa (el azúcar de la leche). La tabla siguiente muestra los principales tipos de carbohidratos 


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Resultado de imagen de PENTOSAS

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Fuente y almacenamiento de energía

Los almidones y los azúcares son las principales fuentes de energía y aportan 4 kilocalorías (17 kilojulios) por gramo. Los polioles proporcionan 2,4 kilocalorías (10 kilojulios), y la fibra alimenticia, 2 kilocalorías (8 kilojulios) por gramo, respectivamente. Nota importante: el poliol eritritol no es metabolizado en absoluto por el cuerpo y, por eso, proporciona cero calorías.
 
En el intestino delgado, los monosacáridos son absorbidos y de allí pasan al torrente sanguíneo, desde donde son transportados hasta los lugares en los que son utilizados. Los disacáridos son descompuestos en azúcares simples por las enzimas digestivas. El cuerpo también necesita la ayuda de las enzimas digestivas para romper las largas cadenas de almidones y descomponerlas en los azúcares por los que están formadas, que pasan posteriormente a la sangre.
 
El cuerpo humano utiliza los carbohidratos en forma de glucosa. La glucosa también se puede transformar en glucógeno, un polisacárido similar al almidón, que es almacenado en el hígado y en los músculos como fuente de energía de la que el cuerpo puede disponer fácilmente. El cerebro y los eritrocitos (“glóbulos rojos”) necesitan la glucosa, ya que no pueden emplear otra cosa como fuente de energía: ni grasas, ni proteínas, ni ninguna otra forma de energía. Por este motivo se debe mantener constantemente el nivel de glucosa en sangre en un nivel óptimo. Para cubrir las necesidades energéticas del cerebro se necesitan aproximadamente 130 gr de glucosa al día. La glucosa puede proceder directamente de los carbohidratos ingeridos con la dieta, de los depósitos de glucógeno o de la conversión de determinados aminoácidos derivados de la degradación de las proteínas. Varias hormonas, entre ellas la insulina, trabajan rápidamente para regular el flujo de glucosa que entra y sale de la sangre y mantenerla a un nivel estable.


Oligosacáridos

carbohidratos formados por 3-9 unidades de azúcares (monosacáridos), aunque en otras definiciones se habla de cadenas de azúcares ligeramente más largas. Los fructooligosacáridos contienen un total de hasta 9 unidades de fructosa y se producen con fines comerciales mediante la hidrólisis (descomposición enzimática) parcial de la inulina. La rafinosa y la estaquiosa están presentes, si bien en cantidades pequeñas, en determinadas legumbres, cereales y verduras, así como en la miel.
 . Polisacáridos
Se necesitan más de 10 unidades de azúcar y a veces hasta miles de unidades para formar los polisacáridos. El almidón es la principal reserva de energía de las hortalizas de raíz y los cereales. Está formado por largas cadenas de glucosa en forma de gránulos, cuyo tamaño y forma varían según el vegetal del que forma parte. El equivalente de los almidones en los animales y en los seres humanos es el llamado “glucógeno” 
Los polisacáridos sin almidón son los principales componentes de la fibra alimenticia. Comprenden: celulosa, hemicelulosa, inulina, pectinas y gomas. La celulosa es el componente principal de las paredes celulares vegetales y está formada por miles de unidades de glucosa. Los distintos componentes de la fibra alimenticia tienen diferentes propiedades y estructuras físicas. Una característica distintiva de la fibra alimenticia es que no puede ser digerida por los seres humanos. Sin embargo, algunos tipos de fibra pueden ser metabolizados por las bacterias intestinales, dando lugar a compuestos que las células intestinales humanas sí que pueden utilizar para la producción de energía. En cualquier caso, por no poder ser digerida por los seres humanos, la fibra tiene un menor contenido energético medio que la mayoría de los demás carbohidratos

CICLACIÓN 

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COENZIMAS Y VITAMINAS

Las coenzimas funcionan como reactivos de transferencia de grupos. Son específicas para los grupos químicos que aceptan y donan. Para algunas coenzimas, el grupo es hidrógeno o un electrón; otras coenzimas transportan grupos químicos mayores, unidos en forma covalente. Estos grupos metabólicos móviles están unidos en el centro reactivo de la coenzima.

Clasificación:

Cofactores : 








Vitaminas
son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.

clasificación:












martes, 24 de mayo de 2016

Enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia muy sorprendente. Cada una de las células vivas disponen de miles de enzimas diferentes enzimas para el desempeñar funciones de elevada importancia para el organismo.
Muchas de las reacciones catalizadas por las enzimas son muy rápidas debido a que este es el papel más importante que desempeñan, ya que en condiciones fisiológicas normales no se realizarían tan rápido

El catalizador es el encargado de ser quien acelera la llegada al equilibrio de la reacción, estos no cambian la posición del equilibrio de la reacción, mas bien contribruye a que el gasto de energía sea menor 
La especificidad es también una propiedad importante y muchas de estas poseen estereoespecificidad ya que solo actúan sobre el estereoisomero del sustrato,  atribuyendole la especificidad de reacción que no permite que se creen sustancias tóxicas 
Las reacciones enzimáticas funcionan como punto de control en el metabolismo.
Clasificación



 CLASES DE ENZIMAS 




UNA PROPIEDAD MUY IMPORTANTE DE LAS ENZIMAS es la cinética 
Cinética química: en donde la velocidad dependerá de la concentración del sustrato 
Cinética enzimatixa 




En primer lugar el sustrato (S) y la enzima (E) se unen y forman un complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo ES, este o bien se disocia en enzima más el sustrato o se transforma el sustrato en producto formado el complejo enzima-producto (EP), que se disocia para dar enzima (E) más producto (P).
El proceso fue modelizado por Michaelis y Menten y le permitio obtener una ecuación, ecuación de Michaelis-Mente en donde la velocidad de la acción de un enzima es función de la cantidad de sustrato presente, la cantidad de enzima y las características del enzima, la afinidad del enzima por el sustrato y el poder catalítico del enzima:

La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).
La velocidad máxima Vmáx estima el número de centros activos del enzima. Recordar que hemos definido la Vmáx como la velocidad que obtendríamos cuando todo el enzima se encuentra unido al sustrato. A la constante k2 (poder catalítico del enzima) se la reconoce con el nombre de  número de recambio, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo. Por lo que la Vmáx depende de dos cosas, la cantidad de enzima presente y la capacidad catalítica del enzima, es decir la velocidad con que transforma al sustrato.

La representación gráfica de la velocidad en fución de la concentración de sustrato:

Del estudio del modelo se desprende que la velocidad de transformación de sustrato en producto en una reacción enzimática depende:
  • La cantidad de sustrato presente. [S]
  • La afinidad del enzima por el sustrato. Km
  • La cantidad de enzima presente. [E]
  • El poder catalítico del enzima. [k2]

Estudia en las siguientes gráficaslos las variaciones de la velocidad en función de los cambios:
Cantidad de sustrato:

Afinidad del enzima por el sustrato y cantidad de enzima o poder catalítico:
Cualquier mecanismo que altere alguno de estos parámetros provocara una modificación de la velocidad enzimática, por lo que una vía podrá ser modulada o controlada. (Ver los diferentes ejemplos de enzimas modulados).
Además no todos los enzimas siguen una cinética de Michales-Menten, algunos presenta una cinetica sigmoidal, los enzimas que presentan modulación alosterica cooperativa, es decir aquellos en el que el sustrato actua como un modulador positivo. Estudia las diferencias de un enzima con modulación alosterica cooperativa positiva y un enzima que sigue la cinética de Michaelis-Menten.

Estudia los efectos en una cinética sigmoidal de los cambios de la Km y la Vmáx:


La velocidad de acción de un enzima también se puede ver afectada por la presencia de inhibidores, que pueden actuar de diferentes maneras. Estudia los efectos sobre la velocidad de la presencia de diferentes inhibidores:







En el caso de que las proteínas diana sean enzimas puede ocurrir dos cosas diferentes: ciertos fármacos actúan como inhibidores de algunas enzimas, es decir la inactivan y no permite que se forme el producto normal o hacen que la catálisis sea mucho más lenta por la misma razón de que el fármaco al ser una sustancia química, se unen al sitio catalítico  y no dan cabida al sustrato que normalmente debería unirse. Existen dos tipos de inhibiciones: reversibles que pueden ser competitivas o no competitivas y las inhibiciones  irreversibles. En las inhibiciones  competitivas tenemos que el fármaco que es introducido a nuestro cuerpo compite contra el sustrato original que es producido en nuestro organismo por el sitio catalítico y dependiendo de cuál de las dos sustancias tenga mayor afinidad por el sitio catalítico se produce una respuesta. Una vez que la respuesta se ha producido, el fármaco deja libre el sitio activo para que la enzima en un futuro pueda unirse a sus sustratos. Por otro lado, aquellas inhibiciones reversibles no competitivas son aquellas en la cual el fármaco ingresa a nuestro organismo y se une a otro sitio de la enzima que no es el activo y cambian su conformación estructural es decir se forma el complejo enzima - inhibidor y también el complejo enzima – inhibidor – sustrato pero como hubo un cambio en la conformación de la enzima, no se producirá una reacción ya que el fármaco unido en otro lado que no es el sitio activo ha dejado sin actividad a la enzima.

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En las enzimas alostéricas la unión de un sustrato a un sitio activo puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula. Un posible resultado de esta interacción entre subunidades es que la unión del sustrato resulte cooperativo, es decir que la unión del sustrato en un sitio activo facilita la unión de los otros sustratos en los sitios activos vecinos.
Además la actividad de una enzima alostérica puede ser alterada por moléculas regulatorias que se unan de manera reversible sitios sobre la proteína que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos. Así, las propiedades catalíticas de las enzimas alostéricas pueden ajustarse para cumplir con las demandas inmediatas de la célula. Debido a ello las enzimas alostéricas son los puntos clave de regulación de las vías metabólicas.
Las enzimas reguladas por modificaciones no-covalentes son llamadas de alostéricas. Las mismas son encontradas en casi todas las vías metabólicas y generalmente está catalizando una reacción irreversible localizada en el inicio de la vía. En cuanto a su estructura, son oligoméricas o sea compuestas de varías cadenas polipeptídicas, cada una con una casa de campo activa. La conexión del substrato a la casa de campo activa de una de las subunidades afecta la conformación de las demás, facilitando la conexión de los demás substratos a casas de campo activas.
Las enzimas alostéricas son sensibles reguladores del metabolismo, porque al se conecten la determinados metabolitos celulares su actividad sufre grandes alteraciones. Estos metabolitos también pueden ser llamados de efetuadores o moduladores alostéricos, y pueden ser positivos (aumento de la velocidad de reacción) o negativos (reducción de la velocidad de reacción) de acuerdo con su efecto. Por lo tanto el moduladores alostéricos pueden tutear tanto como inhibidores como activadores de la reacción enzimática.
En la mayoría de las vías metabólicas es común que el producto final tuteé como modulador alostérico negativo de la enzima que cataliza las primeras reacciones de la vía. Por lo tanto cuando la concentración de este producto queda aumentada él va a actuar como un inhibidor alostérico, disminuyendo la velocidad de la vía y su propia producción. Este mecanismo es denominado inhibición por retroalimentación o feedback. 

COOPERATIVIDAD


La proteínas con efectos cooperativos tienen curvas de saturación
diferentes a la hipérbola rectangular (la función de saturación de
tipo Michaelis-Menten).
Pueden ser de dos clases:
Efectos cooperativos positivos: Curvas sigmoideas
Efectos cooperativos nega
tivos: Curvas pseudo hiperbólicas
• Efectores Positivos o Activadores. Modifican las constantes
de afinidad (aumentan la afinidad) de tal modo que la unión
de la proteína al ligando tiene lugar a mas bajas
concentraciones del ligando. Los efectores positivos
disminuyen la cooperatividad.
• Efectores Negativos disminuyen las constantes de afinidad.
Aumentan la cooperatividad.


Regulación por modificación covalente
 La actividad de una enzima se puede modificar por la fijación covalente y la eliminación  de grupos en la cadena polipeptídica.
La regulación por modificación covalente suele ser mas lenta
La modificación covalente de las enzimas reguladas es reversible, pero suele requerirenzimasmodificadorasadicionalesparasuactivacióneinactivación.
Regulación de la piruvato deshidrogenasa de mamíferos. La piruvato deshidrogenasa, es una enzima interconvertible.
• Se inactiva por fosforilacion catalizada por la cinasa piruvatodeshidrogenasa.
• Se reactiva por hidrolisis de su residuo fosfoserina, catalizada por una hidrolasa alostérica llamada fosfatasapiruvatodeshidrogenasa.

Mecanismos de acción
- Sustitución nucleofílica
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- Reacciones de ruptura

- Reacciones de oxido- reducción



CATÁLISIS ENZIMÁTICA 



COFACOTRES Y VITAMINAS